L-Cystine CAS: 56-89-3 99% Цагаан талст буюу талст нунтаг
| Каталогийн дугаар | XD90322 |
| Бүтээгдэхүүний нэр | L-цистин |
| CAS | 56-89-3 |
| Молекулын томъёо | C6H12N2O4S2 |
| Молекулын жин | 240.30 |
| Хадгалалтын дэлгэрэнгүй мэдээлэл | Хүрээлэн буй орчин |
| Тохиромжтой тарифын код | 29309013 |
Бүтээгдэхүүний үзүүлэлт
| Гадаад төрх | Цагаан талст буюу талст нунтаг |
| Шинжилгээ | 99% |
| Зэрэг | USP32 |
| Тодорхой эргэлт | -215°-аас -225° хүртэл |
| Хүнд металлууд | <0.0015% |
| AS | 1.5ppm хамгийн их |
| SO4 | 0.040% хамгийн их |
| Fe | <0.003% |
| Хатаах үеийн алдагдал | 0.20% хамгийн их |
| Гал асаах үеийн үлдэгдэл | 0.10% хамгийн их |
| Cl | 0.10% хамгийн их |
Фенилаланин ба аргинин субстратын аналогууд болох бензилсукциний хүчил ба (2-гуанидинэтилмеркапто) сукциний хүчилтэй карбоксипептидазын T (CpT) цогцолборын талст бүтцийг молекул орлуулах аргаар 1.57 Å ба 1.62 Å субстратын өвөрмөц профайлын нягтралтайгаар тодорхойлсон. ферментийн.Консерватив Leu211 ба Leu254 үлдэгдэл (карбоксипептидаз А ба карбоксипептидаз В хоёуланд нь байдаг) нь гидрофобик субстратыг таних бүтцийн тодорхойлогч, харин Asp263 нь эерэг цэнэгтэй субстратыг танихад зориулагдсан.Эдгээр тодорхойлогчдын мутаци нь субстратын профайлыг өөрчилдөг: CpT хувилбар Leu211Gln нь карбоксипептидазын B-тэй төстэй шинж чанарыг олж авдаг бөгөөд CpT хувилбар Asp263Asn нь карбоксипептидазын А-тэй төстэй сонгомол чанарыг олж авдаг.Leu254 ба Tyr255-тай харилцан үйлчилдэг Pro248-Asp258 гогцоо нь субстратын C-терминалын үлдэгдлийг таних үүрэгтэй болохыг харуулсан.S1' дэд хэсэгт субстратыг холбох нь энэ гогцооны лигандын гүнд шилжихэд хүргэдэг бөгөөд Leu254 хажуугийн гинжин хэлхээний хөдөлгөөн нь катализ хийхэд чухал ач холбогдолтой Glu277 үлдэгдлийн бүтцийн өөрчлөлтийг өдөөдөг.Энэ бол S1' дэд хэсэг ба катализаторын төв хоорондын харилцан үйлчлэлийн ач холбогдлыг харуулсан металлокарбоксипептидазын субстратын сонгомол байдлын талаархи шинэ ойлголт юм.
